Metabolismo da glicose

Metabolismo de glicose (Início)

A glicólise é o meio pelo qual a célula utiliza para quebrar a molécula de glicose. Este processo consiste de 10 reações: 5 preparatórias, onde há maior gasto de energia e 5 de pagamento, onde há maior produção de energia. Ao final destas 10 reações temos o piruvato. A glicose no processo inicial possui 6 carbonos e quando é quebrada em piruvato possui 2 moléculas cada uma com 3 carbonos. Em condições de baixa [02] a célula pode produzir duas coisas: ácido lático e etanol. A produção de etanol é um processo biológico no qual a glicose, frutose e sacarose são convertidos em energia celular com produção de etanol e dióxido de carbono como resíduos metabólicos. Como este processo pode ser realizado sem a presença de oxigênio é considerado um processo anaeróbico. Neste processo, o piruvato sofre descarboxilação (perda de um átomo de carbono, na forma de CO2), pela ação de uma enzima (piruvato descarboxilase), formando aldeído acético. Este aldeído sofre redução, oxidando o NADH para NAD+ e formando o etanol, processos intermediados pela enzima álcool desidrogenase. Ocorre produção de etanol, e durante o processo há liberação de CO₂. Essa liberação é responsável pelo crescimento de massas de bolo e de pão que possuem fermento (organismo fermentadores). A fermentação também é responsável pela fabricação de bebidas alcoólicas e só ocorre em microorganismos.

A fermentação láctica é um processo catabólico anaeróbio (não necessita de oxigênio) que visa degradar moléculas orgânicas para obtenção de energia química, este processo é realizado por bactérias lácticas e também em células de músculos esqueléticos.

Já em condições de alta [O2] há a formação de 3  acetil CoA cada uma com 2 carbonos. Segue então o Ciclo de Krebs.

O processo anaeróbico termina com a formação de aproximadamente 2 ATPs enquando o aeróbico aproximadamente 38 ATPs.

Adenosina trifosfato ou simplesmente ATP, é um nucleotídeo responsável pelo armazenamento de energia em suas ligações químicas. É constituída por adenosina, um nucleosídeo, associado a três radicais fosfato conectados em cadeia. A energia é armazenada nas ligações entre os fosfatos sendo que a maior liberadora de energia é a última ligação.

ENZIMAS

Enzimas

As enzimas são moléculas ou proteínas (formada por aminoácidos) que atuam como catalisadores de reações específicas e que atuam em condições amenas de temperatura num ambiente reacional favorável (pH, temperatura, concentração das enzimas, concentração do substrato, concentração dos agentes inibidores, concentração de cofatores e força iônica).

O substrato é aquela substância que terá interação específica com o sítio catalítico também chamado de sítio ativo, que é o local presente na molécula de enzima, que tem a capacidade de levar a reação a cabo.

As proteínas, neste caso as enzimas, são moléculas com alto peso molecular, ou seja, são macromoléculas com o peso molecular que pode variar de 15000 Daltons até vários milhões de Daltons.

Como a maior parte das reações que ocorrem no interior das células é catalisada por enzimas, elas são assim conhecidas por biocatalisadores. Comparadas com outras reações catalisadas por catalisadores não protéicos ou inorgânicos e efetuadas na temperatura ambiente, as enzimas apresentam maiores velocidades de reação.

Com relação à nomenclatura das enzimas, não há uma regra que se aplique a todas elas. Em geral, adiciona-se o sufixo-ase ao substrato sobre o qual ela atua (por exemplo, a uréase que catalisa a decomposição da ureia; a amilase que atua sobre o amido) ou ao nome da reação que está sendo catalisada (por exemplo, álcool desidrogenase que catalisa a desidrogenização do álcool) mas há várias exceções como a pepsina e a tripsina que são enzimas digestivas.

A classificação é: 

a) OXIREDUTASES: são reações de oxidação/redução; 

b) TRANSFERASES: transformação de grupos funcionais; 

c) HIDROLASES: provocam reação 

d) LIASES: reação de adição nas duplas ligações; 

e) ISOMERASES: reações de isomerização; 

f) LIGASES: formação de ligações com quebra do ATP. 

Outra característica das enzimas é que geralmente elas necessitam de cofatores (componentes inorgânicos) ou coenzimas (componentes orgânicos) para se tornarem ativas. Estes são substâncias não proteicas que se combinam com a molécula inativa (apoenzimas) para formar o complexo cataliticamente ativo (holoenzimas ou enzimas).

Fatores que afetam a estrutura das enzimas: o pH, temperatura, concentração de sais (força iônica), presença de solventes alteram a atividade catalítica da enzima pois promovem alterações no sítio catalítico (sítio ativo). Normalmente, as enzimas atuam em condições amenas de temperatura e podem sofrer desnaturação nas temperaturas mais elevadas e até mesmo nas temperaturas de congelamento. Por desnaturação, entende-se pela perda das características originais da molécula ativa.